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20世紀中期，Jensen發現有一種蛋白可以與人和兔血清抗體廣泛結合，該蛋白于1964年首次被稱為Protein A。  Protein A是一種金黃色葡萄球菌細胞壁蛋白質，分子量42KD，它能夠特異性地結合多種免疫球蛋白的Fc區段而與Fab區或輕鏈結合很弱。天然的Protein A有5個IgG結合結構域和未知功能的非Fc結合域，結構示意圖如下：

 此結構的蛋白A大量結合IgG的同時，其非Fc結合域能結合部分雜蛋白，導致洗脫下來的IgG純度不夠，因此科學家利用基因工程的方法克隆Protein A的基因并進行改造，得到重組型蛋白A，其非特異性結合明顯降低。重組的蛋白A經過改造后有一個C端的半胱氨酸，可以單點偶聯到瓊脂糖上，降低空間位阻的同時提高IgG的結合能力。一步親和層析后樣品純度可超過90%。

蛋白Ｇ來自于鏈球菌Ｇ族的細胞表面蛋白，是III型Fc受體，分子量為25KD，其通過類似于蛋白A的非免疫機制而結合抗體的Fc段，蛋白G與蛋白A均可結合抗體的Fc段，不同的是，蛋白G還能結合Fab段，且蛋白G可以更廣泛的結合更多類型的IgG分子，多克隆IgG分子，同時蛋白G與血清蛋白結合水平低，產物純度高，且配基脫落更低。抗體基本結構和蛋白A/G的結合位點如下圖所示：

蛋白G可以純化不能與蛋白A結合的哺乳動物抗體。重組型的蛋白G經改造后已經去除了白蛋白結合位點（血清白蛋白是抗體來源的主要污染物）及細胞表面結合位點，減少了非特異性結合。

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